ما هي التماثيل. الأقزام والجان والجنيات

يتم إجراء التعديل الكيميائي للبروتينات بمساعدة التحلل المائي الحمضي أو القلوي ، وتثبيت البروتينات عن طريق تكوين الملح ، والأسيلة ، وتفاعل البلاستين.

التحلل المائي القلوي والحمضي.تُستخدم طرق تعديل البروتين هذه على نطاق واسع لإذابة بروتينات الأسماك في عملية الحصول على مركزات بروتين السمك ، مما يؤدي إلى زيادة قابلية الذوبان والاستحلاب وخصائص الرغوة للبروتينات.

يعتمد عمق التحلل المائي على نوع وتركيز القلويات أو الحمض ، ونسبة الركيزة والكاشف ، ودرجة الحرارة ، ومدة المعالجة. لتحقيق نتيجة معينة ، يجب تحسين العملية لبروتين معين من مادة خام معينة.

مع التحلل المائي الكامل للبروتينات ، يتكون خليط من الأحماض الأمينية. يستخدم هذا في أحدث التقنيات. يمكن التحكم في درجة التحلل المائي وتعديلها. ولكن يجب أن يؤخذ في الاعتبار أنه إلى جانب النتائج الإيجابية للتحلل المائي ، هناك أيضًا عواقب سلبية. على سبيل المثال ، تكوين زملائه من الأحماض - الببتيدات ذات الذوق المر.

أحد الأمثلة على مثل هذا التعديل هو تدمير 11-S-globulin ، وهو سمة من سمات البقوليات ، وخاصة فول الصويا ، وله جزيء كروي. علاوة على ذلك ، يتميز هيكلها الرباعي بحقيقة أن العديد من الوحدات الفرعية يتم دمجها في كرة باستخدام روابط بين الجزيئات. هذه الهياكل غير قادرة على التكوّن ، وكذلك تقليد الأنظمة الشبيهة باللحوم. يجعل التحلل المائي المتحكم فيه من الممكن الحصول على بروتين بخصائص عامل التبلور ، وهو أكثر شيوعًا لعدد من البروتينات الليفية ، على سبيل المثال ، الجيلاتين.

وجد مبدأ تعديل خصائص البروتين هذا تطبيقًا واسعًا في العملية التكنولوجية للحصول على المنتجات المهيكلة بطريقة الغزل.

وبالمثل ، يمكن تغيير بنية البروتين بالتسخين. يؤدي انهيار البروتين إلى وحدات فرعية وتدميرها الجزئي وتجميعها إلى تكوين هلام البروتين. يعتمد استقرار المواد الهلامية الناتجة على تكوين جسور ثاني كبريتيد بين سلاسل البولي ببتيد.

إذابة البروتينات عن طريق تكوين الملح.تأتي إمكانية هذا التعديل من الخاصية الأساسية للبروتينات مثل أمفوليت بوليمرية قادرة على التفاعل مع كل من الكاتيونات والأنيونات. هناك نوعان من التفاعل ممكنان: تكوين جسور الملح وامتصاص الأيونات المحدد على سطح البروتين. في هذه الحالة ، تتشكل البروتينات ، وهي أكثر قابلية للذوبان من البروتينات الأصلية.

يستخدم تكوين البروتينات على نطاق واسع في عزل البروتينات من فول الصويا (بروتينات الصويا) ومن الحليب (الكازينات وراسبات الصوديوم المشتركة).

أملاح المعدلات الأكثر استخدامًا هي كلوريد الصوديوم والفوسفات غير العضوي. وبالتالي ، من خلال تنظيم قدرة تركيبات اللحوم على الاحتفاظ بالماء ، يتم استخدام كلوريد الصوديوم ، أو ثلاثي فوسفات الصوديوم أو ثلاثي الفوسفات ، مما يزيد من قابلية ذوبان البروتينات الليفية العضلية. في الوقت نفسه ، من المعروف أن متعدد الفوسفات فيما يتعلق بالبروتينات يتميز بخصائص مضادة للتمسخ ، ومطهر ، ومضاد للأكسدة.

كل عام استخدام البروتينات في صناعة المواد الغذائية و تقديم الطعاميتوسع.

أسيلة.يعد الأسيل باستخدام أنهيدريد الخل أو السكسين أحد الأساليب المستخدمة على نطاق واسع في التعديل الكيميائي للبروتينات. نتيجة هذا التعديل هو التحول في النقطة الكهربية للبروتين إلى منطقة أكثر حمضية. تحت تأثير أنهيدريد السكسينيك ، تحدث هذه العملية إلى حد كبير. هذا يجعل من الممكن ، حتى مع وجود درجة منخفضة من التعديل ، تحسين الخصائص التكنولوجية بشكل كبير مثل قابلية الذوبان والاستحلاب وقدرات الرغوة.

يساهم إدخال بقايا الأسيل (مثل R-COO-) في الكشف عن كريات البروتين ، وفي النهاية تدميرها ، مما يؤدي إلى تغيير في خاصية التوازن الكهروستاتيكي للبروتين الأصلي بسبب حجب المجموعات الأمينية موجبة الشحنة في الجلوبيولين وزيادة دور التنافر الكهروستاتيكي للمجموعات المشحونة. والنتيجة هي تغيير في تكوين البروتين وتفككه. في الوقت نفسه ، يتم تحقيق التأثيرات التكنولوجية مثل القدرة على تكوين الهلام.

في الممارسة العملية ، لقد ثبت أنه من خلال الأسيلة ، من الممكن الحصول على بروتينات نباتية معدلة مع قدرة محسنة على تكوين الهلام ، وتعتمد هذه القدرة والخصائص الهيكلية والميكانيكية للمواد الهلامية الناتجة على درجة الأسيلة. لذلك ، عند درجة عالية جدًا ، يتسبب فائض الشحنات السالبة في تنافر قوي لسلاسل البولي ببتيد بحيث يكون التجميع الضروري لتشكيل الهلام مستحيلًا. أي أن درجة الأسيلة تعمل كمؤشر للخصائص الوظيفية للبروتين ، والأسيلة نفسها هي طريقة لتنظيم هذه الخصائص.

يستخدم كازين الحليب المؤكسد كمستحلب ومثبت للمستحلب ، ومكثف للمشروبات والصلصات ومهروس الفاكهة والخضروات. تستخدم بروتينات الأسماك كمستحلبات ومواد رابطة كمواد تشكل الهلام أثناء المعالجة الحرارية.

التعديل الأنزيمي للبروتينات.باستخدام الإنزيمات ، من الممكن تغيير بنية البروتين بشكل هادف في أغلب الأحيان اتجاهات مختلفة. بفضل التحلل المائي الجزئي للبروتين ، من الممكن توفير زيادة في قابلية الذوبان ، ونشاط الاستحلاب ، وقدرة الرغوة ، وتثبيت الرغاوي والمستحلبات. تسمح لك خصوصية الإنزيمات بالتأثير فقط على مناطق أو مجموعات معينة من جزيء البروتين. من المهم أيضًا أن تحدث معظم العمليات الأنزيمية في بيئة مائية ، وكقاعدة عامة ، في ظل ظروف قريبة من الفسيولوجية. ومع ذلك ، ليست كل التغييرات الأنزيمية في البروتينات مهمة لتقنية الغذاء.

نعم في في الآونة الأخيرةيتم استخدام التحلل المائي الجزئي لبروتينات النسيج الضام بواسطة البروتياز ، ويتم استخدام تليين اللحوم لتحسين مؤشرات الجودة. في بروتينات الأسماك ، تحت تأثير إنزيمات الأميلوسوبتيلين الأصل الميكروبي ، البروتوسوبتيلين ، البروميلين عند درجة الحموضة 6.5-7.0 ودرجة حرارة حوالي 30 درجة مئوية ، يزيد نشاط الاستحلاب بمقدار 1.5 مرة ، تزداد قابلية الذوبان بنسبة 20٪.

يتم تحقيق تأثير خاص من خلال الجمع بين العملية الأنزيمية والتعديل الكيميائي ، على سبيل المثال ، مع الختان.وهكذا ، فإن منتجات التحلل الأنزيمي لبروتينات الأسماك ، والتي تتميز بقدرة عالية على الرغوة ، تفقد مذاقها السمكي المميز نتيجة للتحلل ، مما يسمح باستخدامها في إنتاج منتجات الحلويات والآيس كريم والمشروبات.

يتم إعطاء احتمالات جيدة جدًا من خلال الافتتاح مؤخرًا تفاعل البلاستيسين- عملية عكسية إلى الانقسام الأنزيمي ، عندما يتم إعادة تكوين روابط الببتيد تحت تأثير الإنزيمات. باستخدام هذا التفاعل ، من الممكن إنشاء سلاسل بولي ببتيد بوزن جزيئي يبلغ حوالي 3000 دالتون من منتجات التحلل المائي للبروتين. نظرًا لحقيقة أن الأحماض الأمينية الفردية ، بما في ذلك الأحماض الأساسية ، قادرة على التفاعل في شكل استرات ، يمكن دمجها عن قصد في عديد الببتيدات والبروتينات. من خلال دمج التربتوفان والليسين والميثيونين في الذرة زين ، كان من الممكن الحصول على البلاستين بقيمة بيولوجية جيدة.

القيمة البيولوجية لبروتينات الصويا منخفضة بسبب محتواها المنخفض من الأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت. عن طريق التحلل المائي جزئيًا لبروتين الصويا مع البيبسين ، وخلطه مع نفس تحلل كيراتين الصوف الذي يحتوي على العديد من الأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت ، وتفاعل البلاستين اللاحق تحت تأثير nagarase (Bacilus subtilis protease) ، يتم الحصول على البلاستين بقيمة غذائية قريبة من الكازين.

تتمتع البلاستينات التي يتم الحصول عليها عن طريق دمج أحماض الجلوتاميك التي يتم الحصول عليها من بروتينات الصويا في البروتينات بخصائص جيدة جدًا. أولاً ، أحماض الجلوتاميك قابلة للذوبان في جميع قيم الأس الهيدروجيني ومقاومة للتخثر الحراري. ثانياً ، لديهم طعم واضح للحوم المعالجة حرارياً.

تفاعل البلاستين له احتمالات كبيرة لاستخراج الأحماض الأمينية غير المرغوب فيها من البروتينات. يشمل الأخير فينيل ألانين ، الذي يسبب وجوده عواقب وخيمة في مرضى بيلة فينيلوكيتون. التحلل المائي الإنزيمي الجزئي بالبيبسين ، واستخراج ببتيدات فينيل ألانين عن طريق الترشيح الهلامي ، وتخليق البلاستين اللاحق في وجود استرات إيثيل التيروزين والتريبتوفان تحت تأثير البروتياز النباتي ، يؤدي إلى إنتاج بلاستينات خالية من الفينيل ألانين ، ولكنها متوازنة في أمينو آخر الأحماض.

طرق التعديل الفيزيائية والكيميائية.تجمع الطرق الفيزيائية والكيميائية للتأثير على أنظمة البروتين الطرق التالية: التكوين المعقد مع البوليمرات الطبيعية (البروتينات ، السكريات ، إلخ) ، وكذلك مع المونومرات (الكربوهيدرات ، الدهون) ، التأثيرات الميكانيكية بأنواعها المختلفة ، المعالجة الحرارية ، إلخ.

التعقيد حسب النوع تفاعل البروتين البروتينوجدت تطبيقًا عمليًا حتى قبل ذلك ، ولكن يوجد الآن تفسير علمي لهذه الظاهرة. لذلك وجد أن التجفيف المشترك للبروتينات ذات الطبيعة المختلفة - الأسماك والحبوب - لا يؤدي فقط إلى إنتاج مخاليط بروتينية قيمة ، بل يحافظ أيضًا على الخصائص الوظيفية للبروتينات الأصلية. كمضافات حبوب للأسماك المفرومة ، يمكن استخدام القمح أو الأرز أو الدقيق الآخر بنسبة 10٪ إلى 30٪.

إن إضافة البروتينات النباتية إلى منتجات اللحوم شبه المصنعة ، بسبب التكوين المعقد ، يضمن الحد الأدنى من الانخفاض في قدرة الاحتفاظ بالمياه أثناء المعالجة الحرارية.

تتميز مقارنات البروتينات والكربوهيدرات بخصائص وظيفية عالية تُستخدم تقليديًا في العمليات التكنولوجية. وبالتالي ، فإن قدرة السكروز على زيادة درجة حرارة تجلط بروتينات البيض تستخدم على نطاق واسع في تكنولوجيا أطباق الحلويات والحلويات. تُعرف قدرة الكربوهيدرات على استقرار البروتينات الحيوانية لعمل تمسخ في درجات الحرارة المنخفضة والعالية.

عندما يتم تجفيف بروتينات الأسماك مع السكريات الأحادية ، تتشكل معقدات عالية الذوبان ، وتعتمد قابلية ذوبانها على طبيعة السكريات وتركيزها في الأسماك المفرومة. من حيث التأثير على قابلية ذوبان المنتج الناتج ، يكون الجلوكوز أكثر فعالية ، والسكروز والفركتوز أقل فعالية. وبالمثل ، يعمل الجلسرين والنشا المعدل على استقرار بروتينات الأسماك. ولكن يجب أن يؤخذ في الاعتبار أنه في هذه الحالة ، يتم تهيئة الظروف لحدوث تفاعل Maillard ، مما سيؤدي إلى انخفاض القيمة الغذائية للبروتينات.

تعمل إضافة جلوكونو-دلتا-لاكتون على استقرار اللحوم المفرومة.

كما توجد طرق معروفة لـ "تقوية" جلوتين الطحين في تكوين معقداته مع السكريات الحمضية ، مثل مشتقات البكتين ، وكذلك في وجود سكريات الزانثان الميكروبية بكمية 0.1-0.5٪.

زيادة مقاومة البروتينات للتمسخ والدهون القادرة أيضًا على تكوين معقدات مع الأولى. لم يتم توضيح طبيعة هذه الظاهرة بشكل كافٍ ، ولكنها مع ذلك تُستخدم في إنتاج النقانق المفرومة ، ومنتجاتها شبه المصنعة عبارة عن مستحلبات دهون البروتين.

تلعب الطرق الفيزيائية للتعرض أيضًا دورًا في تعديل خصائص المواد البروتينية. وبالتالي ، فإن كثافة وطريقة ودرجة الطحن هي العوامل الأساسية في تشكيل جودة دقيق القمح. من خلال تحديد ظروف درجة حرارة معينة ، فإنها تنظم قدرة الاحتفاظ بالمياه ، والحنان ، وعصارة أنظمة اللحوم. تنظم درجة الحرارة ومدة المعالجة مؤشرات جودة اللبن الرائب. يؤدي الخلط الميكانيكي المتزامن للكتلة إلى تكوين "حبوب الكازين" ، والتي تختلف اختلافًا كبيرًا في الخصائص الحسية عن الخثارة الناتجة عن التخثر الحراري الحمضي ، ولكن بدون خلط.

تؤدي الدرجة العالية من اللحم المفروم وطحن الأسماك ، وخاصة في المطاحن الغروانية ، إلى تدهور ميكانيكي في الأورام اللحمية الليفية العضلية ، مما يؤدي إلى زيادة القدرة على الاحتفاظ بالماء وقابلية ذوبان البروتين.

التخثر الحراري الجزئي لبروتينات السمك أو طحين التخمير ، مما يؤدي إلى تمسخ بروتينات الغلوتين ، ويغير التماسك ، ويسمح لك بضبط القدرة على التكوين والخصائص الحسية للأنظمة.

(من تغيير التعديل اللاتيني المتأخر) حيوي ، يحدث بعد الانتهاء البث مصفوفة الحمض النووي الريبي ، أو mRNA ، (تخليق البروتين على قالب mRNA) أو حتى اكتماله. في الحالة الأولى ، م. اتصل بعد t و n s l a t i n o n y ، في الثانية - إلى o t r a n c l a t n o y. يتم تنفيذه بسبب ردود الفعل فك. المجموعات الوظيفية من المخلفات الحمضية ، وكذلك الروابط الببتيدية ، وتحدد الشكل النهائي لجزيء البروتين ، ونشاطه الفسيولوجي ، واستقراره ، وحركته داخل الخلية.

بروتينات خارج الخلية (مُفرزة) ، بالإضافة إلى العديد من البروتينات الأخرى. البروتينات السيتوبلازمية. أغشية و المقصورات داخل الخلايا (الأجزاء المعزولة من الخلية) تخضع لعملية الارتباط بالجليكوزيل ، ونتيجة لذلك البروتينات السكرية.نائب. يتم تنظيم السلاسل المحتوية على المانوز المرتبطة بعديد الببتيدات بواسطة رابطة N-glycosidic بشكل معقد. تستمر المرحلة الأولية لتشكيل هذه السلاسل بشكل مشترك وفقًا للمخطط:

Dol-dolichol (polyprenol) ، Dol-P-P-dolichol pyrophosphate ، Glc-glucose ، GlcNAc-N-acetyl-D-glucosamine ، Man-mannose

بعد الولادة. يتم تنفيذ المراحل بعد متعدية بمشاركة عدة. الإنزيمات الموجودة في الأجزاء الفرعية الخلوية المختلفة. لذلك ، بالنسبة لبروتين G لفيروس التهاب الفم الحويصلي ، يتم إنشاء سلاسل الجليكوسيد إلى روجو من 15 بقايا كربوهيدراتية ، وقد تم إنشاء مثل هذا التسلسل من الأحداث. أولا ، في الإندوبلازم تحدث الشبكة على مرحلتين ، فصل مخلفات الجلوكوز الطرفية بمشاركة نوعين مختلفين من الجلوكوزيدات. بعد ذلك ، تزيل مانوزيداز (الأول والثاني) 6 بقايا مانوز ، ويضيف N-acetyl-D-glucosamine transferase ثلاثة بقايا من GlcNAc إلى بقايا مانوز البروتين السكري. أخيرًا ، في مجمع جولجي ، ترتبط بقايا الفوكوز والجالاكتوز وحمض السياليك بهذه البقايا بمشاركة التحويلات المقابلة. يمكن أن تخضع مخلفات السكاريد الأحادي للفسفرة والسلفنة وتعديلات أخرى.

يسبق ارتباط البروتينات المفرزة بالجليكوزيل بالتحليل البروتيني. المعالجة - الانفصال عن الطرف N لسلسلة الأحماض الأمينية "إشارة" متعددة الببتيد. في حقيقيات النوى الخلايا (خلايا جميع الكائنات الحية ، باستثناء البكتيريا والطحالب الخضراء المزرقة) ، تتم هذه العملية عن طريق الترجمة ، في بدائيات النوى. الخلايا (خلايا البكتيريا والطحالب الخضراء المزرقة) يمكن أن تستمر بعد متعدية. نائب. تشتمل تسلسلات الإشارات الشائعة على 23 من مخلفات الأحماض الأمينية. السمات المميزة لهذه التسلسلات هي التواجد في نهاية مقطع قصير موجب الشحنة ، متبوعًا بقسم كاره للماء يحتوي على من 7 إلى 14 بقايا حمض أميني. تنتهي تسلسلات الإشارة بمنطقة محبة للماء ، محافظة في الطول (5-7 بقايا) ، عند الطرف C والتي غالبًا ما توجد بها بقايا من الألانين ، الجلايسين ، السيرين ، الثريونين ، السيستين أو الجلوتامين.

تقريبا جميع الوظائف. تحتوي فئات البروتينات خارج الخلية (الإنزيمات والهرمونات والغلوبولين المناعي وما إلى ذلك) على روابط ثاني كبريتيد. تتشكل من مجموعات السيستين SH في عملية متعددة الخطوات تتضمن إنزيم إيزوميراز ثنائي كبريتيد. يظهر يعني في مراحله المبكرة. يتم التخلص من عدد جسور ثاني كبريتيد "الخاطئة" ، إلى الجاودار نتيجة تبادل ثيول ثاني كبريتيد ، في كروم ، على ما يبدو ، يتدخل السيستامين (H 2 NCH 2 CH 2 S) 2. من المفترض أن مثل هذا "التعداد" للوصلات يحدث حتى الحد الأقصى. بنية ثلاثية مستقرة ، حيث يتم "دفن" جسور ثاني كبريتيد وبالتالي يتعذر الوصول إليها بواسطة الكواشف.

إلى أقصى الحدود. تشمل التعديلات الشائعة للبروتينات داخل الخلايا الفسفرة وإزالة الفسفرة لمجموعة OH من بقايا السيرين والتيروزين والثريونين ، والتي يتم إجراؤها بمشاركة إنزيمات البروتين كيناز والفوسفاتيز وفقًا للمخطط:

ATP - ثلاثي فوسفات الأدينوزين ، ADP - ثنائي فوسفات الأدينوزين ، P - حمض الفوسفوريك أو بقاياه

يترافق الفسفرة مع تنشيط أو تعطيل الإنزيمات ، على سبيل المثال. الجليكوزيل ترانسفيرازات ، وكذلك تغيير في الخصائص الفيزيائية والكيميائية للبروتينات غير الأنزيمية. تتحكم فسفرة البروتين القابلة للعكس ، على سبيل المثال ، العمليات المهمة مثل النسخ والترجمة ، واستقلاب الدهون ، وتكوين الجلوكوز ، وتقلص العضلات.

تحتوي بروتينات الميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء ، المشفرة بواسطة الحمض النووي النووي ، على تسلسلات زائدة من الأحماض الأمينية في الطرف N ، وتوجه سلاسل البولي ببتيد الانتقائية بشكل انتقائي إلى أجزاء معينة من العضيات ، وبعد ذلك يتم قطعها نتيجة لتحلل البروتينات بمشاركة محددة. endopeptidases. تختلف التسلسلات الزائدة لسلائف بروتينات الميتوكوندريا اختلافًا كبيرًا في عدد بقايا الأحماض الأمينية ؛ يمكن أن تكون من 22 إلى 80. تتميز التتابعات القصيرة بمحتوى مرتفع (20-25٪) من بقايا الأحماض الأمينية موجبة الشحنة متباعدة بالتساوي على طول سلسلة البولي ببتيد. تتضمن التسلسلات الطويلة بالإضافة إلى ذلك قسمًا يتكون من أحماض أمينية كارهة للماء ، "ترسيخ" السلائف في الطبقة الدهنية الثنائية لأغشية الميتوكوندريا.

من المعروف أن السلائف لعدد من الهرمونات (على سبيل المثال ، للجاسترين والجلوكاجون والأنسولين) ، يمر الجاودار إلى شكل نشط عن طريق تقسيم سلسلة بولي ببتيد في المواقع التي تحتوي على بقايا متواجدة على التوالي من الأحماض الأمينية الرئيسية (أرجينين والليسين). يتم تنفيذ الانقسام بمشاركة محددة. يعمل endopeptidase في مجموعة مع إنزيم ثان له نشاط carboxypeptidase. يزيل الأخير بقايا الأحماض الأمينية الأساسية الطرفية ، ويكمل التحويل. الببتيد في هرمون نشط. للبروتينات التي تخضع لتحلل البروتين. التنشيط ، يشمل أيضًا البروتينات (البيبسين ، التربسين ، الكيموتريبسين) ، الألبومين ، البروكولاجين ، بروتينات نظام تخثر الدم ، إلخ. لذلك ، يتم تصنيع تربسين zymogens و chymotrypsin (على التوالي ، التربسينوجين و chymotrypsinogen) في البنكرياس ، ويتم إفرازها في الأمعاء الدقيقة ، وفقط تحت تأثير معين. الانزيمات تحويل. في شكل نشط.

يتم ميثيل مجموعة واسعة من البروتينات (هيستونات ، ميوسين ، أكتين ، بروتينات ريبوسوم ، إلخ) بعد التحويل في بقايا ليسين ، أرجينين وهستيدين (N- مثيلة) ، وكذلك في بقايا حمض الجلوتاميك والأسبارتيك (O- مثيلة) . يعمل عادة كعامل ميثلة S- أدينوزيل مثيونين.

في بعض حقيقيات النوى في الخلايا ، يتم أسيتيل أكثر من نصف بروتينات p-rimy عند الطرف N. يمكن تنفيذ هذه العملية بشكل مشترك وبعدها (المشار إليها في الرسم البياني على التوالي. K. T. و P. T.) ، على سبيل المثال:

HSCoA-coenzyme A، AcCoA - acetyl coenzyme A، Met-methionine، Asp - aspartic acid

للببتيدات التي تحتوي على 3 إلى 64 بقايا من الأحماض الأمينية وتفرز في التحلل. أعضاء (الجاسترين ، سيكريتين ، كوليسيستوكينين ، إلخ) ، تم العثور على ترجمات لاحقة. وسط بقايا الأحماض الأمينية C- الطرفية (باستثناء البقايا النهائية للأرجينين والأسباراجين).

تعد أنواع التعديلات Nek-ry مميزة لبروتينات منفصلة أو مجموعات صغيرة من البروتينات. على وجه الخصوص ، في الكولاجين وعدة. تم العثور على بروتينات أخرى ذات تسلسل أحماض أمينية مماثلة تحتوي على 4 و 3 هيدروكسي برولين ، وكذلك 5-هيدروكسي ليسين. تتم عملية الهيدروكسيل لبقايا البرولين والليسين بشكل مشترك وهي مهمة لتشكيل بنية كولاجين فريدة. يشارك Hydroxylysine في تكوين روابط تساهمية متقاطعة بين سلاسل polypeptide للكولاجين وفقًا للمخطط:

البروتينات النووية (هيستونات ، بروتينات غير هيستون) تخضع لربط الأدينوزين ثنائي الفوسفات بالريبوزيل و polyadenosine diphosphate ribosylation ، حيث يتم نقل بقايا الأدينوزين ثنائي فوسفات ثلاثي الفوسفات من أنزيم نيكوتيناميد الأدينين ثنائي النوكليوتيد (NAD) إلى البروتينات المستقبلة:

هاتان المنطقتان مختلفتان في نواح كثيرة. النواحي. على وجه الخصوص ، يستمر ارتباط الريبوسيل متعدد الأدينوسين ثنائي الفوسفات في وجود يوم واحد. الحمض النووي. ترتبط معظم مجموعات ريبوسيل الأدينوزين ثنائي الفوسفات بالبروتينات عبر رابطة استر تكونت بواسطة مجموعة OH في الموضع 5 "من بقايا الريبوز ومجموعة COOH للحمض الأميني C-terminal أو حمض الجلوتاميك ، الموجود داخل سلسلة البولي ببتيد.

من الأهمية بمكان أن تكون الكربوكسيل لبقايا الجلوتامين - مع تكوين g-carboxyglutamine - في مقدمة البروثرومبين. يتم تحفيز هذا التفاعل بواسطة الكربوكسيلاز المعتمد على فيتامين K والمترجم في الأغشية الإندوبلازمية. شبكية. يحدث تفاعل مماثل أثناء نضوج بعض عوامل التخثر الأخرى.

أشعل.:أساسيات الكيمياء الحيوية العابرة. من اللغة الإنجليزية ، المجلد. 1 ، M. ، 1981 ، ص. 277-80 ؛ الكيمياء العضوية العامة ، العابرة. من الإنجليزية ، المجلد 10 ، M. ، 1986 ، ص. 543-70 ؛ إنزيم التعديل اللاحق للبروتينات ، v. 1، L.-N. Y. ، 1980 ؛ الكيمياء الحيوية للبروتينات السكرية والبروتيوغليكان ، N. Y.-L. ، 1980 ؛ بيولوجيا الخلية. أطروحة شاملة ، v. 4-الترجمة وسلوك البروتينات ، N. Y. ، 1980 ؛ طرق في علم الإنزيمات ، v. 106 ، نيويورك ، 1984 ؛ هرت إي جي ، لون إيه بي جي إم فان ، "Trends in Biochem. Sci." ، 1986 ، v. 11 ، لا. 5. ن. 204-07. في ن. لوزيكوف.